免疫球蛋白在生物体内的作用至关重要,它是由B淋巴细胞产生的大型Y形蛋白质,用于识别和中和外来物质如细菌和病毒。这些蛋白质主要存在于脊椎动物的血液和B细胞表面,其中人血浆中的主要类型是丙种球蛋白(γ-球蛋白)。免疫球蛋白分为五类:IgG、IgA、IgM、IgD和IgE,它们各自具有独特的结构和功能。
结构上,免疫球蛋白由两条轻链和两条重链组成,通过二硫键连接形成单体,轻链和重链的N端区域氨基酸序列变化较大,定义了可变区(V),而骨架区(FR)和恒定区(C)的氨基酸序列变化较小。V区的高变区(HVR或CDR)对抗原识别至关重要,它们共同构成抗体的抗原结合部位,决定了抗体的特异性。
C区与抗体的功能紧密相关,包括激活补体、穿过生物屏障、结合细胞受体等,这些特性使得免疫球蛋白在免疫应答中发挥重要作用。比如,IgD、IgG、IgA具有铰链区,可以灵活弯曲以适应不同抗原的结合,尽管IgM和IgE没有明显的铰链区,但它们仍有一定程度的弯曲性,这增加了它们的多功能性。
总的来说,免疫球蛋白在人体免疫防御中扮演着关键角色,其结构和功能多样性确保了对多种外来物质的有效应对。
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