金黄色葡萄球菌A蛋白SPA具有显著的生物学特性,它在免疫系统中扮演着重要角色。首先,SPA作为免疫原,能激发免疫细胞产生Ig(免疫球蛋白),并展现出独特的抗原抗体反应特性。当SPA与IgG结合注入家兔皮下时,可以引发Arthus样反应,并在豚鼠中诱发迟发性超敏反应。在体外实验中,SPA能够刺激豚鼠离体回肠产生收缩反应。
此外,SPA展现出抗吞噬作用,其IgG的Fc段既是调理活性结合点,又是SPA反应位点。SPA通过与吞噬细胞竞争,抑制多形核白细胞的吞噬功能,可能是通过阻断调理素与吞噬细胞的相互作用实现的。
在补体系统中,SPA与IgG结合后,能够固定人和一些动物(如豚鼠、猪、狗等)血清中的补体,主要通过激活补体的传统途径。这种特性使得SPA在免疫调节中具有重要作用。
SPA还是一种B细胞激活剂,其固相形式对B细胞的激活作用明显,即使在没有T细胞辅助的情况下也能发挥作用。然而,可溶性SPA的作用相对较弱,必须在T细胞的参与下才能有效。
最后,SPA的去封闭作用值得一提,固相SPA能减少肿瘤病人和带瘤动物血清中的封闭活性,从而减弱血清对淋巴细胞介导的细胞毒性作用的屏蔽效应,这对于免疫疗法的优化可能具有重要价值。
扩展资料
金黄色葡萄球菌A蛋白(Staphylococal Protein A,SPA)是一种从金黄色葡萄球菌细胞壁分离的蛋白质。早在1940年,Vevwey发现在某些金黄色葡萄球菌中,含有一种物质,在双向扩散试验中能与正常人血清形成沉淀。Jensen也发现类似现象,并将其命名为A抗原。直到1963年Lofkvist等分离了该抗原,并证明它是一种蛋白质。为与A与糖相区别,Grov将其命名为金黄色葡萄球菌A蛋白,简称SPA或蛋白A。由于SPA的一些免疫特性,它已引起广大免疫学者的兴趣,并发展成为免疫学上一种极为有用的工具。
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