selectin家族最初被称为lectin cell adhesion molecule family (LEC-CAM family)，由于结合select和lectin两词而来，目前中文译法不统一，选择"凝集素"一词较为恰当。selectin分子的基本结构为Ⅰ型穿膜的糖蛋白，包含胞膜外区、穿膜区和胞浆区。selectin家族各成员的胞膜外部分具有较高的同源性，主要由三个结构域构成，包括钙离子依赖的C型外源凝集素结构域、表皮生长因子样结构域以及补体调节蛋白重复序列。钙离子依赖的C型外源凝集素结构域是selectin分子的配体结合部位，可以结合碳水化合物基团。表皮生长因子样结构域虽然不直接参与配体结合，但对维持selectin分子的构型至关重要。补体调节蛋白重复序列与补体受体和C4结合蛋白等结构具有同源性。selectin分子的穿膜区和胞浆区缺乏同源性，胞浆区与细胞内骨架相连，去除胞浆部分的selectin分子虽然仍能结合相应配体，但会失去介导细胞间粘附的作用。

selectin家族目前已发现有三个成员，分别是L-selectin、P-selectin和E-selectin。L、P和E分别代表leukocyte（白细胞）、platelet（血小板）和endothelium（内皮细胞），这是根据最初发现相应selectin分子的三种细胞而命名的。

selectin分子识别的配体是特定的碳水化合物基团。在细胞间粘附过程中，selectin分子通过与配体结合，促进细胞间的相互作用。这些配体通常位于细胞表面，与selectin分子的配体结合部位相互作用。selectin分子通过这种特异性识别和结合，调节细胞间的粘附和迁移，参与多种生理和病理过程。

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文章来源：天狐定制

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