1965年，J．莫诺等人提出了别构效应的一系列通性。首先，大部分别构蛋白质表现为多亚基聚合体，如寡聚体或多聚体。这种效应往往与蛋白质的四级结构变化，即亚基间键的改变相关。异促效应可以是正向或负向，而同促效应总是表现出正的协同作用，尽管已知的异促效应系统较少，但多数包含两个或多个配体的体系中，至少有一个配体具有协同作用，即同促效应。此外，影响异促效应的条件、处理或突变同样会影响同促效应。

以大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC酶）为例，其催化氨甲酰磷酸与L—天冬氨酸反应，受CTP反馈抑制和ATP激活。酶反应速度与底物浓度的关系呈现S型曲线，表明底物存在正协同效应。添加负效应物CTP会降低活力，使S型曲线更为明显，而正效应物会增加活力，使S型趋势减小，接近双曲线，这是许多别构酶的共同特征。

ATC酶的结构可通过化学处理进行调控，如温和处理（PCMB）可解聚为催化亚基和调节亚基，而剧烈处理（SDS）则拆分为单体。这种结构变化反映了别构酶在代谢调控中的重要角色，通过调节代谢途径中关键酶的活性，保持合成与分解的平衡。

血红蛋白是别构蛋白质的典型例子，其构象变化是实现别构效应的关键。氧结合时，血红蛋白分子的构象改变，使得氧的结合具有正协同性。此外，血红蛋白对pH、H+、CO2和DPG的亲和力受其构象影响，如pH降低、H+浓度增加或CO2浓度升高时，会降低与氧的结合。

别构理论将酶分为紧张态（T态）和松弛态（R态），Hb在氧合时从T态转变为R态，这个过程涉及到特定氨基酸序列的保守性，突变会影响别构效应。血红蛋白的构象变化可以解释波尔效应和CO2、DPG效应，这些效应通过改变蛋白质的电荷分布和结构稳定性来调控氧的结合。

扩展资料

别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

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