1、邻近定向

对一个双分子反应，酶可以使两个底物结合在活性中心彼此靠近，并具有正确的取向。这比在溶液中随机碰撞更容易发生反应。

邻近效应相当于大大提高了有效底物浓度，甚至超过现实中可以达到的浓度。定向效应则使每一次碰撞都具有正确的取向。化学上通过将分子间反应转变成分子内反应对此进行推算，认为可以将反应速度加快100倍到10的11次方倍。

2、底物形变

酶与底物结合时，诱导契合现象不仅酶的构象发生改变，底物的构象也会发生变化。这种变化使底物更接近于过渡态，因此可以降低活化能。

3、微环境

酶的活性中心是一个相对封闭的空间，其性质与溶液中有所不同，所以称为微环境。例如，有些酶的活性中心是一个疏水的微环境，其介电常数较低，有利于电荷之间的作用，也有利于中间物的生成和稳定。

赖氨酸侧链氨基的pK约为9，而在乙酰乙酸脱羧酶活性中心的赖氨酸侧链pK只有6左右。这也是某些专一性抑制剂只与酶活性中心的基团反应的原因。

4、直接催化

酶分子中含有不同化学特性的基团，如残基的侧链基团、金属离子以及辅酶辅基等。

其中某些基团可以直接与底物作用，或者通过稳定过渡态来降低活化能，或者通过改变反应进程绕过高活化能的反应步骤。酶的直接催化作用可以分为酸碱催化、共价催化和金属离子催化。

扩展资料

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。

一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。

具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量的调节等。

应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。

参考资料来源：百度百科-酶

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文章来源：天狐定制

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