别构调节：

性质:变构剂与酶分子上非催化部位特异性结合,引起酶蛋白构象改变,从而改变酶的催化活性,这种现象称为别构调节。

通过别构调节而改变其催化活性的酶称为别构酶(变构酶)，例如天冬氨酸氨基甲酰转移酶(ATCase)。天冬氨酸既是ATCase的底物，又是一种变构剂，与酶结合后引起酶变构，出现协同效应，ATP与酶结合可消除这一效应，而CTP与酶结合则可增强这一效应。AT-Case经汞化物处理后丧失酶的调节行为，对天冬氨酸的结合不再显示协同效应，ATP，CTP不再能影响酶活性。ATCase由12个亚基组成；包括6个调节亚基(R)和6个催化亚基(C)，汞化物处理后将酶解离成两部分，一为2个三聚体的催化亚基(C3)，另一为3个二聚体的调节亚基(R2)，C3具有酶的催化活性，R2则无，但对变构剂ATP和CTP有高度亲和力。只有在Zn2+存在下两部分才可重组成完整的酶，恢复对ATP、CTP的变构调节效应。

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文章来源：天狐定制

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