球状蛋白质是生物体内广泛存在的一类蛋白质，其多肽链所形成的立体结构呈球状。维持这类蛋白质空间结构的稳定力主要由氢键、盐键、二硫键、疏水作用和范德华力等次级键提供。球状蛋白质功能多样，溶于水，并能在稀的中性盐溶液中保持溶解状态，但若中性盐浓度过高，蛋白质会从溶液中析出，这一现象被称为盐析。加热同样能导致球状蛋白质沉淀或凝固。血清球蛋白、乳球蛋白等均为球状蛋白质的实例。

球状蛋白质的分子通常呈对称性，形状接近球形，溶解度高，能够结晶。大部分蛋白质都属于此类。

在球状蛋白质的结构中，疏水性氨基酸如Leu、Val、Ile、Met、Phe、Tyr、Cys、Trp等比较容易形成远程紧密接触对，因此倾向于位于蛋白质内部。相反，亲水性氨基酸如Glu、Gln、Asp、Asn、Lys、Ser、Arg、Pro等较难形成远程紧密接触对，倾向于出现在蛋白质外部。中性氨基酸如Ala、Gly、Thr、His则在形成远程紧密接触对时的能力一般，它们均匀地分布于蛋白质内部和外部。平均而言，每个氨基酸可形成的远程紧密接触对数目约为6.03、3.64或4.43个，而形成近程紧密接触对的能力相似，每个氨基酸大约形成2.34至2.85个近程紧密接触对。

亲水性氨基酸、中性氨基酸和疏水性氨基酸在维持蛋白质分子结构稳定性方面发挥着不同的作用，共同影响着蛋白质的形状和功能。

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文章来源：天狐定制

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